（一）形態結構

　　病毒呈球形，直徑100～120nm，電鏡下可見一致密的圓錐狀核心，內含病毒RNA分子和酶（逆轉錄酶、整合酶、蛋白酶），病毒外層囊膜系雙層脂質蛋白膜，其中嵌有gp120和gp41，分別組成刺突和跨膜蛋白。囊膜內面為P17蛋白構成的衣殼，其內有核心蛋白（P24）包裹RNA。

　　（二）基因結構及編碼蛋白的功能

　　HIV基因組長約9.2～9.7kb，含gag、Pol、env、3個結構基因，及至少6個調控基因（Tat Rev、Nef、Vif、VPU、Vpr）并在基因組的5′端和3′端各含長末端序列（圖30-2）。HIV LTR含順式調控序列，它們控制前病毒基因的表達。已證明在LTR有啟動子和增強子并含負調控區。

　　1．gag基因能編碼約500個氨基酸組成的聚合前體蛋白（P55），經蛋白酶水解形成P17，P24核蛋白，使RNA不受外界核酸酶破壞。

　　2．Pol基因編碼聚合酶前體蛋白（P34），經切割形成蛋白酶、整合酶、逆轉錄酶、核糖核酸酶H，均為病毒增殖所必需。

　　3．env基因編碼約863個氨基酸的前體蛋白并糖基化成gp160，gp120和gp41。gp120含有中和抗原決定簇，已證明HIV中和抗原表位，在gp120 V3環上，V3環區是囊膜蛋白的重要功能區，在病毒與細胞融合中起重要作用。gp120與跨膜蛋白gp41以非共價鍵相連。gp41與靶細胞融合，促使病毒進入細胞內。實驗表明gp41亦有較強抗原性，能誘導產生抗體反應。

　　4．TaT 基因編碼蛋白（P14）可與LTR結合，以增加病毒所有基因轉錄率，也能在轉錄后促進病毒mRNA的翻譯。

　　5．Rev基因產物是一種順式激活因子，能對env和gag中順式作用抑制序(Cis-Acting repression sequance,Crs) 去抑制作用，增強gag和env基因的表達，以合成相應的病毒結構蛋白。

　　6．Nef基因編碼蛋白P27對HIV基因的表達有負調控作用，以推遲病毒復制。該蛋白作用于HIv cDNA的LTR，抑制整合的病毒轉錄。可能是HIV在體內維持持續感集體所必需。

　　7．Vif基因對HIV并非必不可少，但可能影響游離HIV感染性、病毒體的產生和體內傳播。

　　8．VPU基因為HIV-1所特有，對HIV的有效復制及病毒體的裝配與成熟不可少。

　　9．Vpr基因編碼蛋白是一種弱的轉錄激活物，在體內繁殖周期中起一定作用。

　　HIV-2基因結構與HIV-1有差別：它不含VPU基因，但有一功能不明VPX基因。核酸雜交法檢查HIV-1與HIV-2的核苷酸序列，僅40%相同。env基因表達產物激發機體產生的抗體無交叉反應。

　　（三）培養特性

　　將病人自身外周或骨髓中淋巴細胞經PHA刺激48～72小時作體外培養（培養液中加IL2）1～2周后，病毒增殖可釋放至細胞外，并使細胞融合成多核巨細胞，最后細胞破潰死亡。亦可用傳代淋巴細胞系如HT-H9、Molt-4細胞作分離及傳代。

　　HIV動物感染范圍窄，僅黑猩猩和長劈猿，一般多用黑猩猩做實驗。用感染HIV細胞或無細胞的HIV濾液感染黑猩猩，或將感染HIV黑猩猩血液輸給正常黑猩猩都感染成功，邊續8個月在血液和淋巴液中可持續分離到HIV，在3～5周后查出HIV特異性抗體，并繼續維持一定水平。但無論黑猩猩或長臂猿感染后都不發生疾病。

　　（四）抵抗力

　　HIV對熱敏感。56℃30min滅活，但在室溫保存7天，仍保持活性。不加穩定劑病毒-70℃冰凍失去活性，而35%山梨醇或50%胎牛血清中-70℃冰凍3個月仍保持活性。對消毒劑和去污劑亦敏感，0.2%次氯酸鈉0.1%漂白粉，70%乙醇，35%異丙醇、50%乙醚、0.3%H2O20.5%來蘇爾處理5′能滅活病毒，1%NP-40和0.5%triton-X-100能滅活病毒而保留抗原性。外紫外線、γ射線有較強抵抗力。

　　二、病毒性與免疫性

　　（一）傳染源和傳播途徑

　　HIV感染者是傳染源，曾從血液、精液、陰道分泌液、眼淚、乳汁等分離得HIV。傳播途徑有：

　　1．性傳播：通過男性同性戀之間及異性間的性接觸感染。

　　2．血液傳播：通過輸血、血液制品或沒有消毒好的注射器傳播，靜脈嗜毒者共用不經消毒的注射器和針頭造成嚴重感染，據我國云南邊鏡靜脈嗜毒者感染率達60%。

　　3．母嬰傳播：包括經胎盤、產道和哺乳方式傳播。

　　（二）致病機制

　　HIV選擇性地侵犯帶有CD4分子的，主要有T4淋巴細胞、單核巨噬細胞、樹突狀細胞等。細胞表面CD4分子是HIV受體，通過HIV囊膜蛋白gp120與細胞膜上CD4結合后由gp41介導使毒穿入易感細胞內，造成細胞破壞。其機制尚未完全清楚，可能通過以下方式起作用：

　　1．由于HIV包膜蛋白插入細胞或病毒出芽釋放導致細胞膜通透性增加，產生滲透性溶解。

　　2．受染細胞內CD-gp120復合物與細胞器（如高爾基氏體等）的膜融合，使之溶解，導致感染細胞迅速死亡。

　　3．HIV感染時未整合的DNA積累，或對細胞蛋白的抑制，導致HIV殺傷細胞作用。

　　4．HIV感染細胞表達的gp120能與未感染細胞膜上的CD4結合，在gp41作用下融合形成多核巨細胞而溶解死亡。

　　5．HIV感染細胞膜病毒抗原與特異性抗體結合，通過激活補體或介導ADCC效應將細胞裂解。

　　6．HIV誘導自身免疫，如gp41與T4細胞膜上MHCⅡ類分子有一同源區，由抗gp41抗體可與這類淋巴細胞起交叉反應，導致細胞破壞。

　　7．細胞程序化死亡（programmed cell death ）：在愛滋病發病時可激活細胞凋亡 (Apoptosis) 。如HIV的gp120與CD4受體結合；直接激活受感染的細胞凋亡。甚至感染HIV的T細胞表達的囊膜抗原也可啟動正常T細胞，通過細胞表面CD4分子交聯間接地引起凋亡CD+4細胞的大量破壞，結果造成以T4細胞缺損為中心的嚴重免疫缺陷，患者主要表現：外周淋巴細胞減少，T4/T8比例配置，對植物血凝素和某些抗原的反應消失，遲發型變態反應下降，NK細胞、巨噬細胞活性減弱，IL2、γ干擾素等細胞因子合成減少。病程早期由于B細胞處于多克隆活化狀態，患者血清中lg水平往往增高，隨著疾病的進展，B細胞對各種抗原產生抗體的功能也直接和間接地受到影響。

　　愛滋病人由于免疫功能嚴重缺損，常合并嚴重的機會感染，常見的有細胞（鳥分枝桿菌）、原蟲（卡氏肺囊蟲、弓形體）、真菌（白色念珠菌、新型隱球菌）、病毒（巨細胞病毒、單純皰疹病毒，乙型肝炎病毒），最后導致無法控制而死亡，另一些病例可發生Kaposis肉瘤或惡性淋巴瘤。此外，感染單核巨噬細胞中HIV呈低度增殖，不引起病變，但損害其免疫功能，可將病毒傳播全身，引起間質肺炎和亞急性腦炎。

　　HIV感染人體后，往往經歷很長潛伏期（3～5年或更長至8年）才發病，表明HIV在感染機體中，以潛伏或低水平的慢性感染方式持續存在。當HIV潛伏細胞受到某些因素刺激，使潛伏的HIV激活大量增殖而致病，多數患者于1-3年內為死亡。

　　（三）免疫性

　　HIV感染后可刺激機體生產囊膜蛋白（Gp120,Gp41）抗體和核心蛋白（P24）抗體。在HIV攜帶者、愛滋病病人血清中測出低水平的抗病毒中和抗體，其中愛滋病病人水平最低，健康同性戀者最高，說明該抗體在體內有保護作用。但抗體不能與單核巨噬細胞內存留的病毒接觸，且HIV囊膜蛋白易發生抗原性變異，原有抗體失去作用，使中和抗體不能發的應有的作用。在潛伏感染階段，HIV前病毒整合入宿主細胞基因組中，不被免疫系統識別，逃避免疫清除。這些都與HIV引起持續感染有關。

　　三、微生物學診斷

　　檢測HIV感染者體液中病毒抗原和抗體的方法，操作方便，易于普及應用，其中抗體檢測尤普通。但HIv P24抗原和病毒基因的測定，在HIV感染檢測中的地位和重要性也日益受到重視。

　　（一）抗體檢測

　　主要有酶聯免疫吸附試驗（ELISA）和免疫熒光試驗（IFA）。ELISA用去污劑裂解HIV或感染細胞液提取物作抗原，IFA用感染細胞涂片作抗原進行抗體檢測，如果發現陽性標本應重復一次。為防止假陽性，可做Western blot （WB，蛋白印跡法）進一步確證。

　　WB法是用聚丙烯酰胺凝膠電泳將HIV蛋白進行分離，再經傳移電泳將不同蛋白條帶轉移于硝酸纖維膜上，加入病人血清孵育后，用抗人球蛋白酶標抗體染色，就能測出針對不同結構蛋白抗體，如抗gp120、gp41、P24抗體，特異性較高。

　　(二)抗原檢測

　　用ELISA檢測P24抗原,在HIV感染早期尚未出現抗體時,血中就有該抗原存在.由于P24量太少,陽性率通常較低。現有用解離免疫復合物法或濃縮P24抗原，來提高敏感性。

　　（三）核酸檢測

　　用PCR法檢測HIV基因，具有快速、高效、敏感和特異等優點，目前該法已被應用于HIV感染早期診斷及艾滋病的研究中。

　　（四）病毒分離

　　常用方法為共培養法，即用正常人外周血液分離單個核細胞，加PHA刺激并培養后，加入病人單個核細胞診斷及艾滋病的研究中。