1 蛋白質與水的相互作用：蛋白質的水溶性

蛋白質與水之間的作用力主要是蛋白質中的肽鍵（偶極-偶極相互作用或氫鍵），或氨基酸的側鏈（解離的、極性甚至非極性基團）同水分子之間發生了相互作用。

影響蛋白質水溶性的應素很多：

（1）pH>pI 時，蛋白質帶負電荷，pH=pI 時，蛋白質不帶電荷，pH 時，蛋白質帶正電荷。溶液的pH 低于或高于蛋白質的pI 都有利于蛋白質水溶性的增加，一方面是加強了蛋白質與水分子的相互作用，另一方面蛋白質鏈之間的相互排斥作用。等電沉淀。

（2）離子強度：μ=0.5ΣCiZi2，Ci 表示離子強度，Zi 表示離子價數。

鹽溶：當溶液中的中性鹽濃度在0.5mol/L 時，可增加蛋白質的溶解性，鹽作用減弱蛋白質分子之間的相互作用。

鹽析：當溶液中的中性鹽的濃度大于1mol/L 時，蛋白質會沉淀析出，這是鹽與蛋白質競爭水分的結果。

不同鹽類對蛋白質的鹽析作用強弱不同。將這種強弱順序稱為感膠離子序：

（3）非水溶劑：有些有機溶劑可引起蛋白質變性沉淀，主要是有機溶劑降低了水的介電常數，蛋白質之間的靜電斥力降低。

（4）溫度：溫度低于40-50℃時，隨溫度的增大水溶性增大，當溫度大于50℃，隨溫度的增大，水溶性降低。

根據蛋白質的溶解性對蛋白質分類：

（1）清蛋白：可溶于pH6.6 的水中，血清清蛋白，卵清蛋白，α-乳清蛋白；

（2）球蛋白：能溶于pH7 的稀堿溶液，β-乳球蛋白；

（3）醇溶蛋白：能溶于70%的乙醇，玉米醇溶蛋白；（4）谷蛋白：在上述溶劑中都不溶解，但可溶于酸（pH2）或堿（pH12）。

2 織構化

在許多食品體系中，蛋白質是構成食品結構和質地的基礎，無論是生物組織（魚和肉的肌原纖維蛋白），還是配制食品（如面團、香腸、肉糜等）。還可以通過織構化加工植物蛋白使其具有咀嚼性及持水性的纖維狀產品。

一般蛋白質織構化的方法有：

（1）熱凝固和薄膜形成：豆漿在95℃保持幾小時，表面會形成一層薄膜，如腐竹的生產。一般工業化蛋白質織構化是在光滑的金屬表面進行的；

（2）纖維形成：纖維紡絲。大豆蛋白紡絲：在pH10 時制備高濃度10-40%的紡絲溶液→脫氣→澄清→通過管蕊板，每平方厘米1000 孔，孔徑為50-150μm→酸性氯化鈉溶液（等電沉淀或鹽析）→壓縮→成品。

（3）熱塑擠壓：

使蛋白質中的含水量為10-30%，在高壓下10000-20000kPa，使其在

20-150s 內溫度升高到150-200℃。擠壓通過蕊板，一般在蛋白質中加入淀粉可改善其質地。

3 凝膠形成：

蛋白質形成凝膠的機制和相互作用至今還沒有完全研究清楚，但有研究表明蛋白質形成凝膠有兩個過程，首先是蛋白質變性而伸展，而后是伸展的蛋白質之間相互作用而積聚形成有序的蛋白質網絡結構。

影響蛋白質凝膠形成的因素有：

（1）蛋白質的濃度：蛋白質溶液的濃度越大越有利于蛋白質凝膠的形成，高濃度蛋白質可在不加熱、與等電點相差很大的pH 條件下形成凝膠。

（2）蛋白質的結構：蛋白質中二硫鍵含量越高，形成的凝膠的強度也越高，甚至可以形成不可逆凝膠，如卵清蛋白，β-乳球蛋白。相反含二硫鍵少的蛋白質可形成可逆凝膠，如白明膠等。

（3）添加物：不同的蛋白質相互混合，可促進凝膠的形成，將這種現象稱為蛋白質的共凝膠作用。在蛋白質溶液中添加多糖，如在帶正電荷的明膠與帶負電荷的褐藻酸鹽或果膠酸鹽之間通過離子相互作用形成高熔點凝膠。

（4）pH：pH 在pI 附近時易形成凝膠。

4 面團形成

小麥胚乳中的面筋蛋白質在當有水分存在時在室溫下混合和揉搓能夠形成強內聚力和粘彈性糊狀物的過程。水合的面粉在混合揉搓時，面筋蛋白質開始取向，排列成行或部分伸展，這樣將增強蛋白質的疏水相互作用并通過二硫交換反應形成二硫鍵。最初的面筋顆粒形成薄膜，形成三維空間上具有粘彈性的蛋白質網絡。

影響蛋白質面團形成的因素有很多：

（1）氧化還原劑：還原劑可引起二硫鍵的斷裂，不利于面團的形成，如半胱氨酸；相反氧化劑可增強面團的韌性和彈性，如溴酸鹽；

（2）面筋含量：面筋含量高的面粉需要長時間揉搓才能形成性能良好的面團，對低面筋含量的面粉揉搓時間不能太長，否則會破壞形成的面團的網絡結構而不利于面團的形成；

（3）面筋蛋白質的種類：利用不同比例的麥醇溶蛋白和麥谷蛋白進行實驗，發現麥谷蛋白決定面團的彈性、粘結性、混合耐受性等，而麥醇溶蛋白決定面團的延伸性和膨脹性。

5 乳化性質

蛋白質在許多乳膠體食品體系中起著重要的作用，如牛奶、冰淇淋、肉餡等。蛋白質對水/油體系的穩定性差，而對油/水體系的穩定性好。

影響蛋白質乳化的因素：

（1）鹽：0.5-1.0mol/L 的氯化鈉有利于肉餡中蛋白質的乳化；

（2）蛋白質的溶解性：蛋白質的溶解性越好，其乳化性也越好，但蛋白質的乳化性主要與蛋白質的親水-親油平衡性有關；

（3）pH：有些蛋白質在pI 時乳化性最好，而有些蛋白質在pI 乳化性最差；

（4）熱作用：熱不利于蛋白質乳化性的發揮。

6 起泡性質

在食品體系中蛋白質起泡的現象非常常見，如蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。蛋白質泡沫其實質蛋白質在一定條件下與水分、空氣形成的一種特殊形態的混合物。

影響蛋白質起泡的因素有：

（1）鹽類：氯化鈉一般能提高蛋白質的發泡性能，但會使泡沫的穩定性降低，Ca²⁺則能提高蛋白質泡沫的穩定性。

（2）糖類：糖類會抑制蛋白質起泡，但可以提高蛋白質泡沫的穩定性。

（3）脂類：脂類對蛋白質的起泡和泡沫的穩定性都不利。

（4）其他：蛋白質濃度為2-8%時，起泡效果最好，除此之外還與攪拌時間，強度、方向等有關。

有時由于蛋白質的起泡而影響加工工藝的操作，要對蛋白質泡沫進行消除，常用的方法就是加入消泡劑——硅油。

7 風味結合作用

蛋白質可以使食品中的揮發性風味化合物在貯藏及加工過程中不發生變化，并在進入口腔時完全不失真的釋放出來。

影響蛋白質風味結合作用的因素有：

（1）水：水可以提高蛋白質對極性風味化合物的結合作用，但對非極性風味化合物的結合沒有影響；

（2）鹽：凡能使蛋白質解離或二硫鍵斷裂的鹽類，都能提高蛋白質的風味結合能力；

（3）水解作用：蛋白質水解后其風味結合作用嚴重被破壞；

（4）熱變性：熱變性一般會使蛋白質的風味結合作用有所加強；

（5）其他：脫水，脂類存在。