有些酶在細胞內合成時，或初分泌時，沒有催化活性，這種無活性狀態的酶的前身物稱為酶原（zymogen）。酶原向活性的酶轉化的過程稱為酶原的激活。酶原激活實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。

　　胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰糜蛋白酶、羧基肽酶、彈性蛋白酶在它們初分泌時都是以無活性的酶原形式存在，在一定條件下才轉化成相應的酶。?

　　例如，胰蛋白酶原進入小腸后，受腸激酶或胰蛋白酶本身的激活，第6位賴氨酸與第7位異亮氨酸殘基之間的肽鍵被切斷，水解掉一個六肽，酶分子空間構象發生改變，產生酶的活性中心，于是胰蛋白酶原變成了有活性的胰蛋白酶。

　　除消化道的蛋白酶外，血液中有關凝血和纖維蛋白溶解的酶類，也都以酶原的形式存在。

　　酶原激活的生理意義在于避免細胞內產生的蛋白酶對細胞進行自身消化，并可使酶在特定的部位和環境中發揮作用，保證體內代謝的正常進行。

　　二、同工酶

　　同工酶（isoenzyme）是指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。這類酶存在于生物的同一種屬或同一個體的不同組織、甚至同一組織或細胞中。

　　現已發現有數種同工酶。如6?磷酸葡萄糖脫氫酶、乳酸脫氫酶、酸性和堿性磷酸酶、谷丙轉氨酶和谷草轉氨酸、肌酸磷酸激酶、核糖核酸酶、過氧化酶和膽堿酯酶等。其中乳酸脫氫酶最為大家所熟悉，乳酸脫氫酶（LDH）有五種同工酶，它們的分子量在130，000～150，000范圍內，都由四個亞基組成。LDH的亞基可以分為兩型：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。M、H亞基的氨基酸組成有差別，可用電泳分離。其免疫抗體無交叉反應。兩種亞基以不同比例組成五種四聚體即為一組LDH同工酶LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）和LDH5（M4）。電泳時都移向正極，其速度以LDH1為最快，依次遞減，以LDH5為最慢。若用12M尿素或5M鹽酸胍溶液處理，M亞基和H亞基可以分開，但此時LDH無酶的活性。

　　LDH同工酶的兩種不同肽鏈是受不同基因控制產生的。不同類型的LDH同工酶在不同組織中的比例不同，心肌中以LDH1及LDH2較為豐富，骨骼肌及肝中含LDH5及LDH4較多。這都與它們的生理功能關。LDH1和LDH2對乳酸親和力高，易使乳酸脫氫氧化生成丙酮酸，后者進一步氧化可釋放出能量供心肌活動的需要；LDH5與LDH4對丙酮酸的親和力高，而使它得氫還原成乳酸，這對保證肌肉在短暫缺氧時仍可獲得能量有關（見糖代謝章）。

　　在臨床檢驗方面，通過觀測病人血清中LDH同工酶的電泳圖譜，輔助診斷哪些器官組織發生病變，這遠較單純測定血清LDH總活性的方法敏感。例如，心肌受損病人血清LDH1含量上升，肝細胞受損者血清LDH5含量增高。

　　三、變構酶

　　1.概念

　　有些酶除了活性中心外，還有一個或幾個部位，當特異性分子非共價地結合到這些部位時，可改變酶的構象，進而改變酶的活性，酶的這種調節作用稱為變構調節（allosteric regulation），受變構調節的酶稱變構酶（allosteric enzyme），這些特異性分子稱為效應劑（effector）。變構酶分子組成，一般是多亞基的，分子中凡與底物分子相結合的部位稱為催化部位（catalytic site），凡與效應劑相結合的部位稱為調節部位（regulatory site），這二部位可以在不同的亞基上，或者位于同一亞基。

　　2.機理

　　（1）一般變構酶分子上有二個以上的底物結合位點。當底物與一個亞基上的活性中心結合后，通過構象的改變，可增強其他亞基的活性中心與底物的結合，出現正協同效應（positivecooperative effect）。使其底物濃度曲線呈S形。即底物濃度低時，酶活性的增加較慢，底物濃度高到一定程度后，酶活性顯著加強，最終達到最大值Vmax（圖2-20）。

　　多數情況下，底物對其變構酶的作用都表現正協同效應，但有時，一個底物與一個亞基的活性中心結合后，可降低其他亞基的活性中心與底物的結合，表現負協同效應（negative cooperative effect）。如3-磷酸甘油醛脫氫酶對NAD+的結合為負協同效應。

　�。�2）變構酶除活性中心外，存在著能與效應劑作用的亞基或部位，稱調節亞基（或部位），效應劑與調節亞基以非共價鍵特異結合，可以改變調節亞基的構象，進而改變催化亞基的構象，從而改變酶活性。凡使酶活性增強的效應劑稱變構激活劑（allosteric activitor），它能使上述S型曲線左移，飽和量的變構激活劑可將S形曲線轉變為矩形雙曲線（圖2？0）。凡使酶活性減弱的效應劑稱變構抑制劑（allosteric inhibitor），能使S形曲線右移。例如，ATP是磷酸果糖激酶的變構抑制劑，而ADP、AMP為其變構激活劑。

　　（3）由于變構酶動力學不符合米－曼氏酶的動力學，所以當反應速度達到最大速度一半時的底物的濃度，不能用Km表示，而代之以K0.55表示（圖2-20）。為了解釋變構酶協同效應的機制并推導出動力學曲線方程式，不少人曾提出各種模型，各有優缺點，現將有關變構作用的Hill模式內容附本章節后，供學習參考。?

　　3.生理意義

　�。�1）在變構酶的S形曲線中段，底物濃度稍有降低，酶的活性明顯下降，多酶體系催化的代謝通路可因此而被關閉；反之，底物濃度稍有升高，則酶活性迅速上升，代謝通路又被打開，因此可以快速調節細胞內底物濃度和代謝速度。

　　（2）變構抑制劑常是代謝通路的終產物，變構酶常處于代謝通路的開端，通過反饋抑制，可以及早地調節整個代謝通路，減少不必要的底物消耗。

　　例如葡萄糖的氧化分解可提供能量使AMP、ADP轉變成ATP，當ATP過多時，通過變構調節酶的活性，可限制葡萄糖的分解，而ADP、AMP增多時，則可促進糖的分解。隨時調節ATP/ADP的水平，可以維持細胞內能量的正常供應。

　　四、修飾酶

　　體內有些酶可在其他酶的作用下，將酶的結構進行共價修飾，使該酶活性發生改變，這種調節稱為共價修飾調節（covalent modification regulation），這類酶稱為修飾酶（prosessing enzyme）。

　　例如某些酶的巰基發生可逆的氧化還原，一些酶以共價鍵與磷酸、腺苷等基團的可逆結合，都會引起酶結構的變化而呈現不同的活性。酶的共價修飾是體內代謝調節的另一重要的方式。

　　五、多酶復合體

　　多酶復合體（multienzyme complex）常包括三個或三個以上的酶，組成一個有一定構型的復合體。復合體中第一個酶催化的產物，直接由鄰近下一個酶催化，第二個酶催化的產物又為復合體第三酶的底物，如此形成一條結構緊密的“流水生產線”，使催化效率顯著提高。葡萄糖氧化分解過程的丙酮酸脫氫酶復合體，屬于多酶復合體。